- グリシン
主鎖に柔軟性
- アラニン
タンパク質の内部にも表面にも可能
- バリン，イソロイシン，ロイシン
側鎖に枝分かれがある．内部の自由度を下げる． 主鎖の柔軟性を低下させる．
- バリン，イソロイシン，ロイシン，フェニルアラニン，プロリン，トリプトファン
非極性残基は，タンパク質内部になる
メチレン基をもつ残基は，側鎖の自由度がでる．
- プロリン
主鎖の回転を阻害，水素結合によるα-へリックスができない，規則構造の形成を阻害
側鎖の大きいアミノ酸，電荷のあるアミノ酸 α-へリックスになりにくい - システイン
ジスルフィド結合
疎水性相互作用による結合
電荷による結合
- セリン，トレオニン
水酸基により水素結合
- ヒスチジン
中性でプロトン受容体の機能(塩基性触媒)
- 修飾アミノ酸
可溶性，架橋性
図 タンパク質中に見られる修飾アミノ酸
単純タンパク質 アミノ酸の重合体
複合タンパク質 糖，脂質，リン酸，色素(ヘモグロビン)などと結びついている
誘導タンパク質 人工的に加工(ゼラチン)
繊維状タンパク質 コラーゲン，絹フィブロン，β-ケラチン
筋肉タンパク質
酵素タンパク質
輸送タンパク質 ヘモグロビン，膜タンパク
免疫タンパク質 免疫グロブリン
ホルモンタンパク質 インシュリン
アルブミン 水溶性，塩溶液に可溶，凝固しやすい，
グロブリン 水に不溶，塩溶液に可溶，
グルテン 水，塩溶液，エタノールに溶けない，酸アルカリ溶液に溶ける
プロラミン 70%エタノールに溶ける
生物のタンパク質は，α構造，β構造，球状の不規則構造あるいは酵素のような特異的な構造などの構造をもっている．これらの構造を維持しているのは，-SS-結合や水素結合(1-2kJ/mol)，分子間力さらに疎水性相互作用などである．タンパク質の変性は，タンパク質の主骨格は変化させずに，構造を維持している結合を切断し，タンパク質のコンホメーションを変化させることである．
アミノ酸のうまみ
L-グルタミン酸，
生体内でもっとも多く存在するアミノ酸．必須アミノ酸の合成に使われる．
ナトリウム塩は調味料として利用される
L-アスパラギン酸，
わずかであるが，うまみを示す
核酸のうまみ
イノシン酸， (IMP)
AMPやGMPの合成に使われる
かつお，肉，魚肉
グアニル酸 (GMP)
干し椎茸
うまみは，口に入れたものが可食であるかの判断に使われる．
すべてのアミノ酸や核酸が示す必要がない．
グルタミン酸は，生体内でもっとも多く存在するアミノ酸であるので，タンパク質食品であることがわかる．
グルタミン酸は，タンパク質の原料となるほか，生体内で様々な生合成に関与する．
発酵，熟成によってタンパク質が分解され，遊離のアミノ酸(グルタミン酸)が増加することでうまみが増す．
加工食品では，うまみ成分，香り成分，食感，色などをコントロールしている．
酵素の分泌と分解
胃 タンパク質分解酵素(ペプシン)
膵臓 タンパク質分解酵素(トリプシン，キモトリプシン，カルポキシペプチターゼ，エステラーゼ)
小腸粘膜 ペブチド分解酵素(アミノペプチターゼ，ジペプチターゼ)
小腸上皮細胞による吸収
アミノ酸 トランスポーター
ペプチド トランスポーター
タンパク質 回腸 トランスサイトーシスor細胞間隙輸送
図 タンパク質の動的平衡
菊池榮一(編)，動物タンパク質食品，朝倉書店，1994．
日本人のタンパク質所要量
最低必要量は，0.64 g / kg と実験的に求められている
0.64 g / kg x (利用効率)-1 x 安全率 x 個人変動による安全率 = 1.08 g / kg
アレルギー原因物質(アレルゲン)が腸膜を通り抜けて，リンパ管あるいは血管にはいり，免疫系を刺激しておこる
タンパク質はアレルゲンとなりうるが，通常は消化酵素で分解されるので問題とならない
タンパク質の分解が十分でなく，腸管上皮細胞における免疫グロブリン(IgA)があまり働かない場合など
卵白，牛乳，肉，魚，甲殻類などで見られる
皮膚，骨，軟骨，角膜など体を構成するタンパク質の約3分の1
多細胞動物に見られるタンパク質
左巻きらせんが3本1組で3重らせん構造
グリシンが3つおきにあり，プロリン，ヒドロキシプロリン(グリシンの手前のプロリンが水酸化されている)が多い
リシンやプロリンは酵素による修飾でヒドロキシル化され，構造安定化に寄与する
図 ヒドロキシプロリン
ゼラチン コラーゲンの3本のらせんがほどけたもの．熱水にとけ，冷やすとゲル化してかたまりゼリー
骨格筋
筋原繊維
図 筋肉の構造
ミオシン 太いフィラメント，塩濃度0.1-0.3 Mでフィラメント，0.4-1 Mで溶解． 筋肉の約55%
重鎖アミノ酸残基2000，分子量20万+軽鎖残基190&170
アクチン 細いフィラメント 筋肉の約20%
トロポミオシン，トロポニン 筋肉の約10%
αアクチニン(3%)，ミオメジン，コネクチン
筋漿タンパク(30%)，細胞質可溶性タンパク
筋肉は70%程度の水分を含むが，食肉になっても大部分保持される．筋原繊維を構成するフィラメントの間に保持される．
保水性は，温度，塩濃度，pHなどに影響される．
pHが等電点(5程度)になると，フィラメント間の空間が狭くなり，保水性が低下する．
乳酸の生成がpHを下げる．
食塩を添加すると，フィラメント間の反発が強くなり，保水性が増加する．
塩によりミオシンが溶解し，加熱により編み目構造を作る(熱変性)とゲル化する．----ハム
ハム
食肉を5-10%程度の塩に塩漬けにする．(味付け，保存料)．塩抜き，成形の後，加熱(65-80℃)による結着
ソーセージ
食肉を機械的に粉砕して筋肉タンパクを遊離させる．共存する脂肪によって(O/W)エマルジョンを形成する．加熱により，タンパク質間で編み目構造を形成し，ゲル化する．
牛乳を遠心分離すると，脂肪と脱脂乳に分離できる．
脱脂乳を20℃に保ち，pHを4.6にすると，沈殿する．
脂肪層 脂肪球皮膜タンパク (1 %)
沈殿画分 カゼイン (80 %)
上清画分 ホエータンパク (19 %)
- カゼイン
αs1-，αs2-，β-，κーカゼインの4つに分類
プロリンが多い
リン酸化されたアミノ酸 (ホスホリラーゼ)
親水性域と疎水性域が局在
αs1ーカゼイン(38%)
199残基で，セリンがリン酸化(ホスホセリン)されたいくつかの変異体
プロリンが多いので，規則構造を形成しにくい---
αs2ーカゼイン(10%)
207残基でいくつかの変異体
ホスホセリン，グルタミン酸のため親水性が高い
βーカゼイン(26%)
209残基でいくつかの変異体
ホスホセリンと極性アミノ酸による親水性クラスターと疎水性クラスターによる両親媒性構造 κーカゼイン(7%)
169残基でいくつかの変異体
リン酸化されたセリンはない
3つのトリオニンに数個の糖が結合した糖タンパク
両親媒性構造
- チーズ
κーカゼイン以外のカゼインは，リン酸化されているので，カルシウムにより沈降する．
しかし，κーカゼインがカルシウムを保持することで全体としてカゼインを安定なコロイド状態にしている．
子牛の胃に存在するキモシンは，κーカゼインを分解するので，他のカゼインが溶存するカルシウムイオンによって凝集する．----チーズ - ホエータンパク
αーラクトアルブミン
カルシウム1分子が結合した金属タンパク，酵素
123残基で，8個のシステインにより分子内ジスルフィド結合
βーラクトアルブミン
輸送タンパク
ラクトフェリン
鉄イオンの輸送にかかわる
表 鶏卵のおよその成分
卵白 水分 89% 粗タンパク 10% 粗脂肪 0.2%
卵黄 水分 48% 粗タンパク 16% 粗脂肪 33%
温泉たまご
60-70℃で30分． 卵黄は，タンパク質凝集体ができるが，卵白は完全にはゲル化しない．
大豆のタンパク質の90%は水で抽出される．
グロブリンに分類される成分で，主としてグリシニンとコングリシニン
グリシニンは加熱するとシステインが分子内架橋する
豆腐は，グリシニンがコングリシニンを巻き込んでゲル化し，さらにカルシウムイオン，マグネシウムイオンにより，大量の水を含んだ状態で凝固したもの．